Pirolizyna

Pirolizyna
Nazewnictwo
	Inne nazwy i oznaczenia
	pirololizyna, skróty: Pyl, O
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C12H21N3O3
Masa molowa	255,31 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	448235-52-7
PubChem	5460671
SMILES
	O=C(NCCCC[C@@H](C(=O)O)N)[C@@H]1/N=C\C[C@H]1C
InChI
	InChI=1S/C12H21N3O3/c1-8-5-7-14-10(8)11(16)15-6-3-2-4-9(13)12(17)18/h7-10H,2-6,13H2,1H3,(H,15,16)(H,17,18)/t8-,9+,10-/m1/s1
	InChIKey
	ZFOMKMMPBOQKMC-KXUCPTDWSA-N
Niebezpieczeństwa
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Wiarygodne źródła oznakowania tej substancji; według kryteriów GHS są niedostępne.

Pirolizyna, pirololizyna (skróty: Pyl, O) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów. Występuje w białkach metanogennych archeowców (np. Methanococcoides burtoni, M. acetivorans, M. mazei i M. thermophila) oraz bakterii Desulfitobacterium hafniense. Jest kodowana przez kodon UAG, zwykle będący kodonem stop. Razem z selenocysteiną są określane jako 21 i 22 aminokwas białkowy. Wchodzi w skład metylotransferazy uczestniczącej w syntezie metanu w Methanosarcina barkeri. W komórce tego organizmu potwierdzono występowanie genu pylT kodującego tRNA z antykodonem CUA. tRNA jest specyficzne dla odkrytego aminokwasu. In vivo pirolizyna powstaje wskutek połączenia dwóch cząsteczek lizyny.

Przypisy

↑ Y. Zhang, P.V. Baranov, J.F. Atkins, V.N. Gladyshev. Pyrrolysine and selenocysteine use dissimilar decoding strategies. „Journal of Biological Chemistry”. 280 (21), s. 20740–20751, 2005. DOI: 10.1074/jbc.M501458200. PMID: 15788401.
1 2 Y. Zhang, V.N. Gladyshev. High content of proteins containing 21st and 22nd amino acids, selenocysteine and pyrrolysine, in a symbiotic deltaproteobacterium of gutless worm Olavius algarvensis. „Nucleic Acids Research”. 35 (15), s. 4952–4963, 2007. DOI: 10.1093/nar/gkm514. PMID: 17626042. PMCID: PMC1976440.
1 2 G. Srinivasan, C.M. James, J.A. Krzycki. Pyrrolysine encoded by UAG in Archaea: charging of a UAG-decoding specialized tRNA. „Science”. 296 (5572), s. 1459–1462, 2002. DOI: 10.1126/science.1069588. PMID: 12029131.
↑ B. Hao, W. Gong, T.K. Ferguson, C.M. James i inni. A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase. „Science”. 296 (5572), s. 1462–1466, 2002. DOI: 10.1126/science.1069556. PMID: 12029132.
↑ Marsha A.M.A. Gaston Marsha A.M.A. i inni, The complete biosynthesis of the genetically encoded amino acid pyrrolysine from lysine, „Nature”, 471 (7340), 2011, s. 647–650, DOI: 10.1038/nature09918, ISSN 1476-4687, PMID: 21455182, PMCID: PMC3070376 [dostęp 2018-06-15] .

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[Zhang-2005-1] Y. Zhang, P.V. Baranov, J.F. Atkins, V.N. Gladyshev. Pyrrolysine and selenocysteine use dissimilar decoding strategies. „Journal of Biological Chemistry”. 280 (21), s. 20740–20751, 2005. DOI: 10.1074/jbc.M501458200. PMID: 15788401.

[Zhang-2007-2] 1 2 Y. Zhang, V.N. Gladyshev. High content of proteins containing 21st and 22nd amino acids, selenocysteine and pyrrolysine, in a symbiotic deltaproteobacterium of gutless worm Olavius algarvensis. „Nucleic Acids Research”. 35 (15), s. 4952–4963, 2007. DOI: 10.1093/nar/gkm514. PMID: 17626042. PMCID: PMC1976440.

[Srinivasan-2002-3] 1 2 G. Srinivasan, C.M. James, J.A. Krzycki. Pyrrolysine encoded by UAG in Archaea: charging of a UAG-decoding specialized tRNA. „Science”. 296 (5572), s. 1459–1462, 2002. DOI: 10.1126/science.1069588. PMID: 12029131.

[Hao-2002-4] B. Hao, W. Gong, T.K. Ferguson, C.M. James i inni. A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase. „Science”. 296 (5572), s. 1462–1466, 2002. DOI: 10.1126/science.1069556. PMID: 12029132.

[5] Marsha A.M.A. Gaston Marsha A.M.A. i inni, The complete biosynthesis of the genetically encoded amino acid pyrrolysine from lysine, „Nature”, 471 (7340), 2011, s. 647–650, DOI: 10.1038/nature09918, ISSN 1476-4687, PMID: 21455182, PMCID: PMC3070376 [dostęp 2018-06-15] .