Metyloglioksal

Metyloglioksal
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	2-oksopropanal
	Inne nazwy i oznaczenia
	MGO, aldehyd pirogronowy, 1,2-propanodion
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H4O2
Inne wzory	CH; 3C(O)CHO
Masa molowa	72,06 g/mol
Wygląd	higroskopijna żółta ciecz o ostrym zapachu
	Identyfikacja
Numer CAS	78-98-8
PubChem	880
DrugBank	DB03587
SMILES
	CC(=O)C=O
InChI
	InChI=1S/C3H4O2/c1-3(5)2-4/h2H,1H3
	InChIKey
	AIJULSRZWUXGPQ-UHFFFAOYSA-N
Właściwości
	Gęstość
	1,05 g/cm³; ciecz
	Rozpuszczalność w wodzie
	mieszalny
	w innych rozpuszczalnikach
	etanol, eter, benzen
Temperatura wrzenia	72 °C
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich [dostęp 2024-04-08]
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Na podstawie podanego źródła; 40% roztwór wodny
Zwroty H	H290, H302, H317, H318, H341
Zwroty P	P202, P234, P280, P302+P352, P305+P351+P338, P308+P313
	Podobne związki
Podobne związki	glioksal
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Metyloglioksal, MGO – organiczny związek chemiczny z grupy aldehydów, zredukowana pochodna kwasu pirogronowego, a jednocześnie metylowa pochodna glioksalu.

Biosynteza

Metyloglioksal jest ubocznym produktem glikolizy, zarówno u mikroorganizmów, jak i u człowieka. Jest produkowany zwłaszcza w szybko proliferujących komórkach nowotworowych i u osób cierpiących na hiperglikemię, występującą podczas cukrzycy.

Jest obecny większości rodzajów miodów, a jego szczególnie wysoką zawartość stwierdzono w nowozelandzkich miodach manuka.

Właściwości biologiczne i metabolizm

Wykazuje silne działanie antybakteryjne, niszcząc lub blokując powstawanie fimbrii i wici bakteryjnych, a w większych stężeniach powodując lizę bakterii.

Stwierdzono, że miody manuka wykazują znacznie silniejsze działanie antybakteryjne niż inne miody, co przypisuje się większemu stężeniu metyloglioksalu. Wyniki te zachęcają do szerszego stosowania tych miodów w leczeniu ran, zwłaszcza w przypadku ich zakażeń bakteriami antybiotykoopornymi. Tryb działania antybakteryjnego miodów manuka jest odmienny od antybiotyków i prawdopodobieństwo wykształcenia przez bakterie oporności na jego działanie jest niewielkie.

Jest związkiem cytotoksycznym. Z organizmów jest usuwany przy udziale glioksylazy I (EC 4.4.1.5) i glioksylazy II (EC 3.1.2.6), które łącznie tworzą układ glioksylazowy. Reakcja wymaga obecności glutationu (GSH):

Etap 1: CH
3C(O)CHO + GSH ⇄ CH
3C(O)CH(OH)−GS

Etap 2, katalizowany przez glioksylazę I: CH
3C(O)CH(OH)−GS → CH
3CH(OH)CO−GS

Etap 2, katalizowany przez glioksylazę II: CH
3CH(OH)CO−GS → CH
3CH(OH)COOH + GSH

Przypisy

1 2 3 4 Methylglyoxal, [w:] PubChem, United States National Library of Medicine, CID: 880 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
1 2 David R.D.R. Lide David R.D.R. (red.), CRC Handbook of Chemistry and Physics, wyd. 90, Boca Raton: CRC Press, 2009, s. 3-440, ISBN 978-1-4200-9084-0 (ang.).
↑ Pyruvaldehyde, [w:] GESTIS-Stoffdatenbank, Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung, ZVG: 037300 [dostęp 2024-04-08] (niem. • ang.).
↑ Y.Y. Inoue Y.Y., A.A. Kimura A.A., Methylglyoxal and Regulation of its Metabolism in Microorganisms, [w:] Advances in Microbial Physiology, t. 37, Elsevier, 1995, s. 177–227, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60146-0, ISBN 978-0-12-027737-7, PMID: 8540421 (ang.).
1 2 JustineJ. Bellier JustineJ. i inni, Methylglyoxal, a potent inducer of AGEs, connects between diabetes and cancer, „Diabetes Research and Clinical Practice”, 148, 2019, s. 200–211, DOI: 10.1016/j.diabres.2019.01.002, PMID: 30664892 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
1 2 Christopher. J.Ch.J. Adams Christopher. J.Ch.J. i inni, Isolation by HPLC and characterisation of the bioactive fraction of New Zealand manuka (Leptospermum scoparium) honey, „Carbohydrate Research”, 343 (4), 2008, s. 651–659, DOI: 10.1016/j.carres.2007.12.011, PMID: 18194804 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
↑ K.L.K.L. Allen K.L.K.L., P.C.P.C. Molan P.C.P.C., The sensitivity of mastitis‐causing bacteria to the antibacterial activity of honey, „New Zealand Journal of Agricultural Research”, 40 (4), 1997, s. 537–540, DOI: 10.1080/00288233.1997.9513276 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
1 2 ErikaE. Rabie ErikaE. i inni, How methylglyoxal kills bacteria: An ultrastructural study, „Ultrastructural Pathology”, 40 (2), 2016, s. 107–111, DOI: 10.3109/01913123.2016.1154914, PMID: 26986806 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
↑ S.E.S.E. Blair S.E.S.E. i inni, The unusual antibacterial activity of medical-grade Leptospermum honey: antibacterial spectrum, resistance and transcriptome analysis, „European Journal of Clinical Microbiology & Infectious Diseases”, 28 (10), 2009, s. 1199–1208, DOI: 10.1007/s10096-009-0763-z, PMID: 19513768 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
1 2 RenuR. Deswal RenuR., T.N.T.N. Chakaravarty T.N.T.N., S.K.S.K. Sopory S.K.S.K., The glyoxalase system in higher plants: Regulation in growth and differentiation, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 527–530, DOI: 10.1042/bst0210527 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
↑ P.J.P.J. Thornalley P.J.P.J., Glyoxalase I – structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation, „Biochemical Society Transactions”, 31 (6), 2003, s. 1343–1348, DOI: 10.1042/bst0311343 [dostęp 2024-04-08] (ang.).
↑ David L. VanderD.L.V. Jagt David L. VanderD.L.V., Glyoxalase II: Molecular characteristics, kinetics and mechanism, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 522–527, DOI: 10.1042/bst0210522 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[PubChem-1] 1 2 3 4 Methylglyoxal, [w:] PubChem, United States National Library of Medicine, CID: 880 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[CRC90-2] 1 2 David R.D.R. Lide David R.D.R. (red.), CRC Handbook of Chemistry and Physics, wyd. 90, Boca Raton: CRC Press, 2009, s. 3-440, ISBN 978-1-4200-9084-0 (ang.).

[GESTIS-3] Pyruvaldehyde, [w:] GESTIS-Stoffdatenbank, Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung, ZVG: 037300 [dostęp 2024-04-08] (niem. • ang.).

[Inoue-4] Y.Y. Inoue Y.Y., A.A. Kimura A.A., Methylglyoxal and Regulation of its Metabolism in Microorganisms, [w:] Advances in Microbial Physiology, t. 37, Elsevier, 1995, s. 177–227, DOI: 10.1016/s0065-2911(08)60146-0, ISBN 978-0-12-027737-7, PMID: 8540421 (ang.).

[Bellier-5] 1 2 JustineJ. Bellier JustineJ. i inni, Methylglyoxal, a potent inducer of AGEs, connects between diabetes and cancer, „Diabetes Research and Clinical Practice”, 148, 2019, s. 200–211, DOI: 10.1016/j.diabres.2019.01.002, PMID: 30664892 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Adams-6] 1 2 Christopher. J.Ch.J. Adams Christopher. J.Ch.J. i inni, Isolation by HPLC and characterisation of the bioactive fraction of New Zealand manuka (Leptospermum scoparium) honey, „Carbohydrate Research”, 343 (4), 2008, s. 651–659, DOI: 10.1016/j.carres.2007.12.011, PMID: 18194804 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Allen-7] K.L.K.L. Allen K.L.K.L., P.C.P.C. Molan P.C.P.C., The sensitivity of mastitis‐causing bacteria to the antibacterial activity of honey, „New Zealand Journal of Agricultural Research”, 40 (4), 1997, s. 537–540, DOI: 10.1080/00288233.1997.9513276 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Rabie-8] 1 2 ErikaE. Rabie ErikaE. i inni, How methylglyoxal kills bacteria: An ultrastructural study, „Ultrastructural Pathology”, 40 (2), 2016, s. 107–111, DOI: 10.3109/01913123.2016.1154914, PMID: 26986806 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Blair-9] S.E.S.E. Blair S.E.S.E. i inni, The unusual antibacterial activity of medical-grade Leptospermum honey: antibacterial spectrum, resistance and transcriptome analysis, „European Journal of Clinical Microbiology & Infectious Diseases”, 28 (10), 2009, s. 1199–1208, DOI: 10.1007/s10096-009-0763-z, PMID: 19513768 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Deswal-10] 1 2 RenuR. Deswal RenuR., T.N.T.N. Chakaravarty T.N.T.N., S.K.S.K. Sopory S.K.S.K., The glyoxalase system in higher plants: Regulation in growth and differentiation, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 527–530, DOI: 10.1042/bst0210527 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Thornalley-11] P.J.P.J. Thornalley P.J.P.J., Glyoxalase I – structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation, „Biochemical Society Transactions”, 31 (6), 2003, s. 1343–1348, DOI: 10.1042/bst0311343 [dostęp 2024-04-08] (ang.).

[Jagt-12] David L. VanderD.L.V. Jagt David L. VanderD.L.V., Glyoxalase II: Molecular characteristics, kinetics and mechanism, „Biochemical Society Transactions”, 21 (2), 1993, s. 522–527, DOI: 10.1042/bst0210522 [dostęp 2024-04-08] (ang.).