Melityna

Melityna – główny składnik jadu europejskiej pszczoły miodnej Apis mellifera.

Melityna stanowi ponad 50% suchej masy jadu. Jest to peptyd liniowy składający się z 26 aminokwasów, rozpuszczalny w wodzie oraz o właściwościach amfifilowych. Wiele badań wykazało biologiczne działanie melityny jako substancji przeciwbakteryjnej, przeciwwirusowej, przeciwgrzybiczej, przeciwpasożytniczej i sugeruje, że melityna ma nieselektywną aktywność niszczącą komórki żywe oraz że działa fizycznie i chemicznie, niszcząc wszystkie błony komórkowe: prokariotyczne i eukariotyczne.

Funkcja

Podstawową funkcją melityny jako składnika jadu pszczelego jest wywoływanie bólu i niszczenie tkanek osobników stwarzających zagrożenie dla pszczół. Jednak u pszczół miodnych melityna ulega ekspresji nie tylko w gruczole jadowym, ale także w innych tkankach po zakażeniu patogenami. Dwie cząsteczki jadu, melityna i sekapina, które ulegają nadmiernej ekspresji u pszczół miodnych zakażonych różnymi patogenami, prawdopodobnie wskazują na rolę melityny w odpowiedzi immunologicznej pszczół na choroby zakaźne.

Budowa

Melityna to mały peptyd bez mostka dwusiarczkowego; N-końcowa część cząsteczki jest głównie hydrofobowa, a C-końcowa część jest hydrofilowa i silnie zasadowa. W wodzie tworzy tetramer, ale może również spontanicznie zintegrować się z błonami komórkowymi.

Mechanizm działania

Wstrzyknięcie melityny zwierzętom i ludziom powoduje uczucie bólu. Peptyd wykazuje silne działanie powierzchniowe na błony komórkowe, powodując tworzenie porów w komórkach nabłonka i niszczenie czerwonych krwinek poprzez hemolizę. Melityna aktywuje także komórki nocyceptora (receptora bólu) poprzez różne mechanizmy.

Melityna może otwierać kanały termalne nocyceptora TRPV1 poprzez metabolity cyklooksygenazy, powodując depolaryzację komórek nocyceptorów. Tworzenie porów w komórkach powoduje uwolnienie cytokin prozapalnych. Aktywuje również otwieranie przejściowych potencjalnych kanałów receptora za pośrednictwem receptora sprzężonego z białkiem G. Wreszcie melityna reguluje w górę ekspresję kanałów sodowych Nav1.8 i Nav1.9 w komórce nocyceptora, powodując długoterminowe wyzwalanie potencjału czynnościowego i odczuwanie bólu.

Melityna hamuje kinazę białkową C, kinazę białkową zależną od Ca2 + / kalmoduliny II, kinazę łańcucha lekkiego miozyny i Na + / K + -ATPazę (błona synaptosomalna). Mellityna blokuje pompy transportowe, takie jak Na + -K + -ATPase i H + -K + -ATPase.

Toksyczność

Melityna jest głównym związkiem jadu pszczelego, odpowiedzialnym za potencjalną toksyczność użądlenia pszczoły, które u niektórych osób wywołuje reakcję anafilaktyczną. W miejscach użądleń pojawia się miejscowy ból, obrzęk i zaczerwienienie skóry, a jeśli pszczoły zostaną połknięte, może rozwinąć się zagrażający życiu obrzęk gardła i dróg oddechowych.

Przypisy

↑ H.H. Raghuraman H.H., AmitabhaA. Chattopadhyay AmitabhaA., Melittin: a Membrane-active Peptide with Diverse Functions, „Bioscience Reports”, 27 (4-5), 2007, s. 189–223, DOI: 10.1007/s10540-006-9030-z, ISSN 0144-8463 [dostęp 2020-09-16] (ang.).
↑ WeiW. Shi WeiW. i inni, Antimicrobial peptide melittin against Xanthomonas oryzae pv. oryzae, the bacterial leaf blight pathogen in rice, „Applied Microbiology and Biotechnology”, 100 (11), 2016, s. 5059–5067, DOI: 10.1007/s00253-016-7400-4, ISSN 0175-7598, PMID: 26948237, PMCID: PMC4866983 [dostęp 2020-09-16] (ang.).
↑ SylvieS. Skalickova SylvieS. i inni, Perspective of Use of Antiviral Peptides against Influenza Virus, „Viruses”, 7 (10), 2015, s. 5428–5442, DOI: 10.3390/v7102883, ISSN 1999-4915, PMID: 26492266, PMCID: PMC4632391 [dostęp 2020-09-16] (ang.).
↑ NhungN. Do NhungN. i inni, Cationic membrane-active peptides - anticancer and antifungal activity as well as penetration into human skin, „Experimental Dermatology”, 23 (5), 2014, s. 326–331, DOI: 10.1111/exd.12384 [dostęp 2020-09-16] (ang.).
↑ VincentV. Doublet VincentV. i inni, Unity in defence: honeybee workers exhibit conserved molecular responses to diverse pathogens, „BMC Genomics”, 18 (1), 2017, s. 207, DOI: 10.1186/s12864-017-3597-6, ISSN 1471-2164, PMID: 28249569, PMCID: PMC5333379 [dostęp 2020-09-16] (ang.).
↑ T.C.T.C. Terwilliger T.C.T.C., D.D. Eisenberg D.D., THE STRUCTURE OF MELITTIN. I. STRUCTURE DETERMINATION AND PARTIAL REFINEMENT., „Worldwide Protein Data Bank”, 1981, DOI: 10.2210/pdb1mlt/pdb [dostęp 2020-09-16] .
1 2 JunJ. Chen JunJ. i inni, Melittin, the Major Pain-Producing Substance of Bee Venom, „Neuroscience Bulletin”, 32 (3), 2016, s. 265–272, DOI: 10.1007/s12264-016-0024-y, ISSN 1673-7067 [dostęp 2020-09-16] .
↑ Bee-venom-allergy-immunotherapy/wasp-venom-allergy-immunotherapy, „Reactions Weekly”, 1794 (1), 2020, s. 46–46, DOI: 10.1007/s40278-020-75842-3, ISSN 0114-9954 [dostęp 2020-09-16] .

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] H.H. Raghuraman H.H., AmitabhaA. Chattopadhyay AmitabhaA., Melittin: a Membrane-active Peptide with Diverse Functions, „Bioscience Reports”, 27 (4-5), 2007, s. 189–223, DOI: 10.1007/s10540-006-9030-z, ISSN 0144-8463 [dostęp 2020-09-16] (ang.).

[2] WeiW. Shi WeiW. i inni, Antimicrobial peptide melittin against Xanthomonas oryzae pv. oryzae, the bacterial leaf blight pathogen in rice, „Applied Microbiology and Biotechnology”, 100 (11), 2016, s. 5059–5067, DOI: 10.1007/s00253-016-7400-4, ISSN 0175-7598, PMID: 26948237, PMCID: PMC4866983 [dostęp 2020-09-16] (ang.).

[3] SylvieS. Skalickova SylvieS. i inni, Perspective of Use of Antiviral Peptides against Influenza Virus, „Viruses”, 7 (10), 2015, s. 5428–5442, DOI: 10.3390/v7102883, ISSN 1999-4915, PMID: 26492266, PMCID: PMC4632391 [dostęp 2020-09-16] (ang.).

[4] NhungN. Do NhungN. i inni, Cationic membrane-active peptides - anticancer and antifungal activity as well as penetration into human skin, „Experimental Dermatology”, 23 (5), 2014, s. 326–331, DOI: 10.1111/exd.12384 [dostęp 2020-09-16] (ang.).

[5] VincentV. Doublet VincentV. i inni, Unity in defence: honeybee workers exhibit conserved molecular responses to diverse pathogens, „BMC Genomics”, 18 (1), 2017, s. 207, DOI: 10.1186/s12864-017-3597-6, ISSN 1471-2164, PMID: 28249569, PMCID: PMC5333379 [dostęp 2020-09-16] (ang.).

[6] T.C.T.C. Terwilliger T.C.T.C., D.D. Eisenberg D.D., THE STRUCTURE OF MELITTIN. I. STRUCTURE DETERMINATION AND PARTIAL REFINEMENT., „Worldwide Protein Data Bank”, 1981, DOI: 10.2210/pdb1mlt/pdb [dostęp 2020-09-16] .

[s12264-7] 1 2 JunJ. Chen JunJ. i inni, Melittin, the Major Pain-Producing Substance of Bee Venom, „Neuroscience Bulletin”, 32 (3), 2016, s. 265–272, DOI: 10.1007/s12264-016-0024-y, ISSN 1673-7067 [dostęp 2020-09-16] .

[8] Bee-venom-allergy-immunotherapy/wasp-venom-allergy-immunotherapy, „Reactions Weekly”, 1794 (1), 2020, s. 46–46, DOI: 10.1007/s40278-020-75842-3, ISSN 0114-9954 [dostęp 2020-09-16] .