Łańcuch J

Łańcuch J
	Identyfikacja
OMIM	147790
	Genetyka i fizjologia
Locus	4q13.3
Funkcje	łańcuch łączący polimeryczne; formy IgA i IgM

Łańcuch J (ang. J Chain, J od joining - łączący) – białko stanowiące element struktury polimerycznych form immunoglobulin IgM i IgA. Zbudowany jest z 137 aminokwasów i kodowany przez gen JCHAIN.

Budowa

Masa cząsteczkowa łańcucha J wynosi ok. 15,6 kDa.

Wykazuje typową dla immunoglobulin budowę dwóch harmonijek beta złożonych z czterech nici beta. Posiada 8 reszt cysteinowych. Dwie z tych reszt łączą łańcuchy α IgA (Cys495) lub łańcuchy μ IgM (Cys575) przez mostki dwusiarczkowe, stanowiąc połączenie pomiędzy dwoma regionami Fc cząsteczek tych przeciwciał. Łańcuch J wykazuje wysoki stopień homologii między immunoglobulinami ptaków i ludzkimi, sugerując, że spełnia ważną rolę w odporności humoralnej.

Funkcja

Zasadniczą rolą łańcucha J jest umożliwianie tworzenia form polimerycznych przez IgA i IgM i ich translokacji przez komórki nabłonka błon śluzowych. Występuje ścisła współzależność pomiędzy cząsteczką polimerycznej immunoglobuliny IgM lub IgA (pIg), a receptorem dla tych polimerycznych form immunoglobulin (pIgR).

Głównym miejscem syntezy tego polipeptydu jest tkanka limfoidalna związana z błonami śluzowymi (MALT).

Ponieważ IgM i IgA są jedynymi dwoma klasami przeciwciał, które polimeryzują, początkowo zakładano, że łańcuch J jest konieczny do polimeryzacji. Jednak później odkryto, że IgM może polimeryzować w nieobecności łańcucha J zarówno w formie pentameru, jak i heksameru. Jednakże obie formy bez łańcucha J występują mniej licznie niż z łańcuchem J. Dotyczy to też dimerów IgA.

Łańcuch J również odgrywa rolę w aktywacji dopełniacza. Heksamery IgM bez łańcucha J są 15-20 razy silniej aktywują dopełniacz niż pentameryczne IgM z łańcuchem J. W efekcie IgM z łańcuchem J jest "bezpieczniejsza", bo może wiązać antygeny bez powodowania nadmiernego uszkodzenia błon nabłonków poprzez aktywację dopełniacza.

Przypisy

↑ J. Gołąb, M. Jakóbisiak, M. Lasek: Immunologia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002, s. 26. ISBN 978-83-01-17108-7.
↑ JCHAIN Symbol Report | HUGO Gene Nomenclature Committee [online], www.genenames.org [dostęp 2018-01-01] .
↑ JCHAIN joining chain of multimeric IgA and IgM [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI [online], www.ncbi.nlm.nih.gov [dostęp 2017-12-30] .
1 2 GrażynaG. Majkowska-Skrobek GrażynaG., DariaD. Augustyniak DariaD., Struktura i funkcja podklas immunoglobuliny klasy A, „Kosmos”, 52 (2 (263)), 2004, s. 155-165 [dostęp 2017-12-31] .
↑ F.E.F.E. Johansen F.E.F.E., R.R. Braathen R.R., P.P. Brandtzaeg P.P., Role of J chain in secretory immunoglobulin formation, „Scandinavian Journal of Immunology”, 52 (3), 2000, s. 240–248, ISSN 0300-9475, PMID: 10972899 [dostęp 2017-12-30] .

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[jakóbisiak2002-1] J. Gołąb, M. Jakóbisiak, M. Lasek: Immunologia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002, s. 26. ISBN 978-83-01-17108-7.

[2] JCHAIN Symbol Report | HUGO Gene Nomenclature Committee [online], www.genenames.org [dostęp 2018-01-01] .

[3] JCHAIN joining chain of multimeric IgA and IgM [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI [online], www.ncbi.nlm.nih.gov [dostęp 2017-12-30] .

[kosmos2004-4] 1 2 GrażynaG. Majkowska-Skrobek GrażynaG., DariaD. Augustyniak DariaD., Struktura i funkcja podklas immunoglobuliny klasy A, „Kosmos”, 52 (2 (263)), 2004, s. 155-165 [dostęp 2017-12-31] .

[5] F.E.F.E. Johansen F.E.F.E., R.R. Braathen R.R., P.P. Brandtzaeg P.P., Role of J chain in secretory immunoglobulin formation, „Scandinavian Journal of Immunology”, 52 (3), 2000, s. 240–248, ISSN 0300-9475, PMID: 10972899 [dostęp 2017-12-30] .